Лізил оксидаза

Лізил оксидаза є ферментом сполучної тканини, який має каталітичні завдання та сприяє зшиванню колагену та еластину. Фермент надає стабілізуючу дію на сполучну тканину, проводячи окисне дезамінування і тим самим створюючи основні умови для зшивання. У Cutis laxa активність лізилоксидази знижується.

Що таке лізилоксидаза?

В організмі людини є різні ферменти, всі вони мають каталітичну активність. Ферменти вмикають реакції в організмі людини або прискорюють їх. Лізилоксидаза - фермент, який знаходиться в сполучній тканині людини. Його ще називають білковою лізин 6 оксидазою і знаходиться переважно в позаклітинному просторі сполучної тканини.

Каталітична активність ферменту в цьому випадку відноситься до зшивання між колагеном і еластином. Лізил оксидаза механічно стабілізує два білки і тим самим забезпечує реакційне з'єднання. Лізил оксидаза знаходиться не тільки в організмі людини. Інші хребетні також забезпечені ферментом. Лізил оксидаза вважається стабілізатором сполучної тканини. Дефіцит ферменту призводить до клінічної картини cutis laxa, вираженої та спадкової слабкості сполучної тканини.

$config[ads_text1] not found

Функція, ефект та завдання

Лізил-оксидаза бере на себе важливі завдання у позаклітинному просторі при поперечному зв’язку між окремими молекулами колагену. В організмі людини колаген відіграє головну роль у складі білків, при цьому складає близько 30 відсотків загальної білкової маси.

Колаген - найпоширеніший білок. Це структурний і будівельний білок, який складається з багатьох частин тіла, таких як сполучна тканина, кістки, зуби, хрящі, сухожилля, зв’язки та шкіра. Лізилоксидаза підтримує зв'язування колагену з карбонільними групами і тим самим сприяє стабільності згаданих компонентів організму. Він має каталітичну активність для отримання карбонільних груп, які утворюють ковалентні поперечні зв язки на колагенах в альдольній конденсації. Отже, каталітичне завдання лізил оксидази полягає в підготовці до утворення фібрил. Фермент створює всі хімічні умови, необхідні для утворення.

Фібрилами вважаються волокна волокна. Вони відповідають тонким і волокнистим частинам тіла і знаходяться в клітинних стінках рослин, в м’язах людини і в сполучній тканині. Завданням лізилоксидази в цьому контексті є, по суті, окислювальне дезамінування залишків лізилу. У хімії дезамінація - це хімічне розщеплення аміногруп як іонів амонію або аміаку. Окислювальне дезамінування розщеплює аміногрупи амінокислоти L-глутамат з водню та окислює їх до іміногруп з переносом водню до НАД + або НАДФ +.

Після цього відбувається гідролітичне розщеплення іміногруп як іонів амонію, що пов'язано з утворенням α-кетокислоти. Дезамінація відповідає першому етапу біохімічного розпаду амінокислот, який у ссавців відбувається переважно в печінці. Іон амонію, що утворюється при дезамінації, перетворюється на сечовину. Процеси дезамінування лізил оксидази породжують альдегідні групи, які з окремими аміногрупами інших залишків лізилу створюють так звані основи Шиффа і таким чином можуть утворювати стабілізуючі поперечні зв’язки колагену.

Освіта, виникнення, властивості та оптимальні значення

Лізил оксидаза в ДНК кодується геном LOX, який у людини розташований на хромосомі 5 у локусі гена q23.3 до q31.2. Генний продукт не є кінцевою формою ферменту. Продукт не є готовою лізилоксидазою, а попередньою формою, яка після перекладу має молярну масу 47 кДа.

У подальшому перебігу відбувається глікозилювання. Під час цього процесу молярна маса пізнього ферменту збільшується до 50 кДа, а попередня форма лізилоксидази виділяється у позаклітинний простір. Після секреції попередню про-лізил оксидазу обробляють далі. Речовина розщеплюється у позаклітинному просторі. Білок 1 відповідає за розщеплення на два фрагменти. Таким чином, з одного боку, утворюється 32 кДа лізил оксидаза. З іншого боку, створюється залишкова речовина, яка в даному випадку відповідає поліпептиду.

Хвороби та розлади

Генетичні дефекти лізилоксидази можуть спричинити клінічну картину кутікс-лаксу. Це захворювання також називають дерматохалазом і відноситься до групи часто вікових слабкостей сполучної тканини, які в більшості випадків спостерігаються при сімейному скупченні.

Спільною характеристикою всіх явищ дерматохалазу є провисання та нееластична шкіра, яка часто звисає великими складками на різних ділянках тіла. Більшість постраждалих виглядають старшими, ніж вони через зміни. Захворювання викликаються, серед іншого, генетичними мутаціями. У цьому контексті ми говоримо про синдром cutis laxa. Захворювання може існувати в аутосомно-рецесивній, аутосомно-домінантній та х-хромосомній формах. У багатьох випадках синдром cutis laxa асоціюється з іншими аномаліями, і, якщо органи задіяні, наприклад, може бути летальним.

ARCL1 відповідає cutis laxa аутосомно-рецесивного типу 1 і вважається найбільш важкою формою, яка може призвести до небезпечних для життя ускладнень. Форма ARCL1A пов'язана з мутаціями гена FBLN5 в локусі 14q32.12. Тип ARCL1B асоціюється з мутаціями в гені EFEMP2 в локусі 11q13.1, а варіант ARCL1C відповідає лакісі cutis із супутніми аномаліями в легенях, шлунково-кишковому тракті та сечовивідних шляхах, які зумовлені мутаціями гена LTBP4 в локусі 19q13.2.

Мутації в згаданих генах призводять до нижчої середньої активності ліксилоксидази. Неадекватні перехресні зв’язки створюються завдяки зниженій активності ферменту. Сполучна тканина пацієнта недостатньо стабілізується.