Глікопротеїни

Близько половини всіх білків знаходиться в організмі людини Глікопротеїни. Речовини грають роль як клітинних компонентів, так і імунних речовин. В основному вони утворюються у складі так званого N-глікозилювання та можуть спричинити серйозні захворювання, якщо їх неправильно зібрати.

Що таке глікопротеїни?

Глікопротеїни - це білки з дерев яними розгалуженими гетероглікановими залишками. Зазвичай вони мають в’язку консистенцію. Макромолекули містять ковалентно пов'язані групи цукру.

Вони складаються з моносахаридів, таких як глюкоза, фруктоза, манноза або ацетильований аміно-цукор. Ось чому вони також відомі як олігосахариди, пов'язані з білками. Ковалентний зв'язок може проходити різними способами і відповідає або зв’язку амінокислот серину, або аспарагіну. Зв'язок із серином називається O-, а аспарагіновим N-глікозилювання. Глікопротеїни, що беруть участь у N-глікозиляції, різняться за розміром. Вони відповідають моносахаридам, ді- або олігосахаридам і навіть полісахаридам.

За своєю часткою моносахаридів вони поділяються на високоманозні, складні та гібридні глікопротеїни. У групі, багатої манозою, переважають залишки маннози. У складній групі переважають сахариди. Гібридна група - гібрид. Вміст вуглеводів глікопротеїнів становить від декількох відсотків для рибонуклеаз і до 85 відсотків для антигенів групи крові.

Функція, ефект та завдання

Глікопротеїни виконують численні функції в організмі людини. Вони є структурним компонентом клітинних мембран і в цьому контексті також називаються структурними білками. Вони також містяться в слизі і використовуються як мастильні речовини в рідинах.

Як мембранні білки, вони сприяють взаємодії клітин. Деякі глікопротеїни також мають гормональні функції, такі як фактор росту ХГЧ. Речовини так само важливі, як і імунологічні компоненти у вигляді імуноглобулінів та інтерферонів. Усі експортні білки та мембранні білки організму були ще глікопротеїнами, принаймні під час біосинтезу. Вони особливо актуальні для реакцій розпізнавання імунної системи, оскільки вони взаємодіють з імунологічними Т-клітинами та Т-клітинними рецепторами. У плазмі крові людини було виділено різні білки плазми, з яких лише альбумін та преальбумін не мають залишків цукру.

Достаток глікопротеїнів вражає. Зрештою, майже всі позаклітинні білки та ферменти містять залишки цукру. Як гормони, глікопротеїни мають плейотропну дію і тому мають вирішальне значення для діяльності різних систем органів. Гормони ТТГ, ХГЛ та ФСГ є, наприклад, глікопротеїнами. Як мембранні білки вони представлені в ролі рецепторів, а також транспортерів і стабілізаторів. Вони мають стабілізуючу дію, особливо разом з гліколіпідами. Разом з цими речовинами вони утворюють так званий глікокалікс, який стабілізує клітини без клітинної стінки.

Освіта, виникнення, властивості та оптимальні значення

Найбільш поширеним утворенням глікопротеїнів є N-глікозидна зв'язка або N-глікозилювання до аспарагіну. Цукор зв'язується з амідними групами азотних кислот. N-глікозилювання відбувається в ендоплазматичному ретикулумі. Утворені таким чином N-глікозиди є найбільш релевантною групою глікопротеїнів.

При N-глікозилюванні попередник цукру синтезується на молекулі-ноліхолі, незалежно від послідовності амінокислот цільового білка. Група OH в кінці молекули пов'язана з дифосфатом. У кінцевому фосфатному залишку молекул утворюється попередник олігосахариду. Перші сім цукрів збираються на цитозольній стороні. Два N-ацетил-глюкозаміни та п’ять залишків манози приєднані до фосфату доліхол. Нуклеотиди цукру ВВП-манноза та UDP-N-ацетил-глюкозамін виступають донорами. Попередник транспортується через мембрану ER через транспортний білок.

Таким чином, попередник орієнтований на внутрішню частину ендоплазматичного ретикулума, де до нього додаються чотири залишки маннози. Крім того, вирощуються залишки глюкози. 14 попередників попереднього цукру, нарешті, переноситься на білок. Інший шлях утворення глікопротеїнів - це О-глікозидна зв'язок або О-глікозилювання серином, що відбувається в апараті Гольджі клітин. Цукор пов'язаний з гідроксильною групою серину. Значення глікопротеїнів особливо актуальні стосовно білків плазми, оскільки вони грають роль у загальному аналізі крові. Перераховувати всі нормальні значення глікопротеїнів окремо в цей момент виходило б за межі області.

Хвороби та розлади

Деякі генетичні захворювання мають вплив на глікозилювання. Однією з груп таких захворювань є ХГЛ. Глікопротеїни демонструють аномальні значення. Постраждалі страждають від уповільненого розвитку, що стосується як фізичних, так і психічних питань.

Спринт може бути ще одним симптомом генетичного розладу. Всього в утворенні глокопротеїнів бере участь близько 250 різних генів. У разі вроджених порушень глікозилювання розлади в приєднанні білкових ланцюгів вуглеводів до білків обумовлені генетичним диспозицією. У посттрансляційній модифікації білки отримують свою повну функціональність. У цьому процесі, коли ферменти або білки, що будують бічні ланцюги вуглеводів, аномально збираються разом, створюється CDG. N-глікозилювання найчастіше уражається порушеннями. На сьогоднішній день було виявлено близько 30 ферментних дефектів, які впливають на N-глікозилювання.

Генетичні розлади O-глікозилювання дещо рідше. Вони проявляються при нервово-м’язових мультисистемних захворюваннях, таких як синдром Уокера-Варбурга. Оскільки глікопротеїни беруть на себе стільки функцій в організмі, клінічна картина характеризується різноманітними симптомами. Усі вроджені системи можуть бути уражені вродженими порушеннями глікозилювання. Розлади психомоторного розвитку є основним симптомом. Неврологічні відхилення так само часто зустрічаються. Порушення згортання крові або ендокринні порушення також не рідкість.